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Un grupo de investigadores de la universidad de California en Los ángeles (UCLA) logró identificar el receptor molecular que le permite a la vitamina A ingresar en las células. Este hallazgo pone fin a un prolongado misterio entorno al metabolismo de la vitamina A y podría ayudar a desarrollar nuevas estrategias para combatir la deficiencia de vitamina A en los países en vías de desarrollo. Un grupo de investigadores de la universidad de California en Los ángeles (UCLA) logró identificar el receptor molecular que le permite a la vitamina A ingresar en las células. Este hallazgo pone fin a un prolongado misterio entorno al metabolismo de la vitamina A y podría ayudar a desarrollar nuevas estrategias para combatir la deficiencia de vitamina A en los países en vías de desarrollo. La vitamina A, también denominada retinol, se almacena en el hígado y desde allí es luego transportada en la sangre hacia los tejidos, unida a una proteína transportadora denominada "proteína de unión al retinol" (RBP por su nombre en inglés retinol-binding protein). Sin embargo, seguía siendo un misterio cómo la vitamina A ingresaba a las células. Varios grupos de bioquímicos han intentado, en las últimas 3 décadas, aislar un receptor celular para RBP, pero como siempre terminaban con las manos vacías, algunos investigadores habían empezado a argumentar que tal receptor no existía. Generalmente, los receptores se unen fuertemente a sus ligandos, por eso los bioquímicos suelen usar el ligando para poder aislar el receptor a partir de una mezcla de moléculas como son las muestras de tejidos celulares. Pero basándose en las experiencias previas, el grupo de investigadores liderado por el bioquímico Hui Sun, sospechaba que la RBP presentaba solo un débil contacto con su receptor. Por lo tanto, para aumentar la probabilidad de aislar el par unido (ligando y receptor), agregaron una sustancia denominada "crosslinker" al machacado celular consistente en 400 ojos de vaca. Un "crosslinker" ayuda a estabilizar la unión entre moléculas (proteínas en este caso), y los globos oculares son órganos con gran cantidad de vitamina A y, por lo tanto, teóricamente, con gran cantidad también del hipotético receptor para RBP. La estrategia funcionó. Cuando el equipo recuperó RBP de la mezcla, este venía unido a otra proteína, muy similar a un receptor. Para asegurarse de que tenían el receptor correcto, llamado STRA6, los investigadores transformaron células en cultivo con el gen que codifica para este probable receptor. Las células transformadas incorporaron 15 veces más vitamina A que las células que no fueron transformadas con el gen del receptor, acorde a lo que informó el equipo a la prestigiosa revista científica Science (el artículo científico ya fue publicado en una versión anticipada en internet, y saldrá próximamente en la versión impresa). Asimismo, cuando los investigadores redujeron por ingeniería genética la cantidad de receptor para RBP, y cuando construyeron versiones mutadas, las células modificadas incorporaban menos vitamina A. Al cuantificar los niveles de receptores en los distintos órganos del cuerpo, el receptor resultó estar en mayor concentración en ciertos tejidos tales como la retina, el cerebro, y el bazo. "El rigor de este estudio es tal que no creo que haya más controversia entorno a la existencia del receptor" comentó la bioquímica y nutricionista Sherry Tanumihardjo de la Universidad de Wisconsin, Madison. "Los investigadores podrán ahora averiguar cómo se regula el receptor, lo cual los ayudará a desarrollar nuevas estrategias para administrar la vitamina A a los tejidos de las personas que sufren de su deficiencia", agregó la científica.